特拉维夫（以色列），8月1日（ANI/TPS）：以色列科学家发现了一种可能影响阿尔茨海默病发展的物理机制，为神经退行性疾病的治疗带来新方向。
研究表明，表面磁场方向能够显著影响β-淀粉样蛋白（阿尔茨海默病关键致病因子）在大脑中形成有害纤维的过程。这项由耶路撒冷希伯来大学应用物理研究所博士生Yael Kapon领导的研究，近期发表在《ACS Nano》期刊上。研究团队在耶西·帕尔蒂尔教授和特拉维夫大学尤迪·加齐特教授的指导下，通过实验证实表面磁化方向决定的电子自旋排列，可显著改变淀粉样纤维的数量、长度及结构。
"生物学对电子自旋的敏感度超出我们此前认知，"帕尔蒂尔教授表示。研究显示，自旋相关力可直接影响蛋白质聚集过程，这为理解阿尔茨海默病这类依赖纤维堆积的疾病提供了新维度。
研究核心聚焦于β-淀粉样蛋白片段——这种在阿尔茨海默病患者脑内形成粘性斑块的关键物质。当实验表面磁化方向一致时，淀粉样蛋白形成的纤维数量增加近两倍，部分纤维长度是反向磁化时的20倍。使用手性相反的肽段时，这种模式也会反转，印证了明确的自旋依赖效应。
该现象被称为"手性诱导自旋选择性效应"（CISS）。此前这一效应已在化学和材料科学领域得到验证，如今首次在生物过程中展现潜力。"这些发现为理解淀粉样蛋白形成增添了新维度，"加齐特教授指出，"这表明物理因素如电子自旋可能在有害结构发展中发挥重要作用，为开发靶向非侵入性蛋白质调控技术开辟新路径。"
通过电子显微镜和红外光谱分析，研究团队发现纤维不仅在数量和长度上存在差异，其内部分子排列也随表面自旋方向变化。这意味着自旋极化可能成为预防或调控神经退行性相关淀粉样结构的关键可控因素。尽管研究尚处基础阶段，但有望催生新型蛋白质聚集控制方法，例如通过自旋极化纳米粒子或磁化过滤器干扰有害蛋白堆积，为阿尔茨海默病及相关疾病治疗提供创新方案。
"这项研究为我们探索蛋白质组装提供了新工具，"研究第一作者Kapon表示，"希望这项发现能指导未来研究，开发可控的减缓或预防这些病理过程的方法。"（ANI/TPS）
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