伦敦国王学院和华盛顿大学的研究人员发现了一种之前未知的细菌蛋白，这可能会对癌症治疗中的药物递送产生革命性影响。
在《美国国家科学院院刊》（PNAS）上发表的一篇论文中，研究人员描述了这种蛋白质的独特三维结构。该蛋白质现在被用于开发癌症药物递送系统，可以将药物靶向递送到肿瘤部位。
研究团队鉴定出的这种细菌蛋白被命名为BeeR，其功能类似于肌动蛋白——大多数人体细胞中最丰富的蛋白质。在ATP存在的情况下，肌动蛋白分子可以连接成长螺旋链，即丝状体。这些丝状体位于细胞膜外侧，具有许多重要功能，包括帮助细胞维持形状、分裂和移动。肌动蛋白还可以分解ATP，从而触发丝状体的解聚。
细菌中也有类似的肌动蛋白，它们在ATP存在的情况下形成丝状体，并帮助控制细胞形状和分裂。但在研究BeeR时，研究人员发现它与其他细菌肌动蛋白有一个显著的不同点——其结构。
伦敦国王学院兰德尔细胞与分子生物物理中心的高级讲师Julien Bergeron博士领导了这项研究，他表示：“我们利用宏基因组数据——对环境中的细菌基因组进行广泛的测序——发现了在一种名为Verrucomicrobiota的细菌家族中的一种先前未知的类似肌动蛋白的蛋白质。”
“使用最先进的冷冻电子显微镜，我们能够确定这种蛋白质的原子结构，证明它不是形成丝状体，而是形成一个刚性的管状结构，其中心有一个空腔。这与肌动蛋白或任何其他细菌对应物截然不同。”
Bergeron博士首次发现这种蛋白质是在他在西雅图华盛顿大学医学院Justin Kollman教授实验室担任博士后研究员时。但当时他们无法解决该蛋白质的结构问题。
在搬到伦敦国王学院并使用先进的成像技术研究这种蛋白质后，Bergeron博士——在他的实验室成员Shamar Lale-Farjat、Hanna Lewicka和Chloe Parry的帮助下——发现，在ATP存在的情况下，BeeR会组装成三条链，形成一个中空的管状结构。
“目前我们还不知道BeeR的功能。然而，发现一种形成管状结构的类似肌动蛋白的蛋白质改变了我们对这一极其重要的蛋白质家族进化的理解。”
伦敦国王学院兰德尔细胞与分子生物物理中心的高级讲师Julien Bergeron博士说。
通过他的衍生公司Prosemble，Bergeron博士正在利用这种中空BeeR管的独特结构来创建蛋白质纳米颗粒，以实现抗癌药物在肿瘤部位的靶向递送。研究团队目前正在临床前乳腺癌模型中测试这种方法。
“不仅BeeR结构是管状的，而且它们在中心还有一个足够大的空腔来容纳药物分子。由于我们可以轻松地用ATP控制管状结构的组装和解聚，这为我们提供了一种简单的方法，可以在所需位置递送和释放药物。”Bergeron博士说。
这项工作得到了生物技术和生物科学研究委员会、人类前沿科学计划以及美国国立卫生研究院下属的国家普通医学科学研究所的资助。
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