伦敦国王学院和华盛顿大学的研究人员在《美国国家科学院院刊》上发表的一篇论文中描述了这种蛋白质的独特三维结构。该蛋白质现在被用于开发能够将药物靶向肿瘤部位的癌症药物递送系统。
研究团队发现的这种细菌蛋白被命名为BeeR，其功能类似于肌动蛋白——大多数人体细胞中最丰富的蛋白质。在ATP（三磷酸腺苷）存在的情况下，肌动蛋白分子可以聚合成螺旋链，即丝状体。这些丝状体位于细胞膜外，并具有许多重要功能，包括帮助细胞维持形状、分裂和移动。肌动蛋白还可以分解ATP，这会触发丝状体解聚。
细菌中也有类似肌动蛋白的蛋白质，在ATP存在的情况下形成丝状体，并帮助控制细胞形状和分裂。但在研究BeeR时，研究人员发现它与其他类肌动蛋白细菌蛋白质有一个显著的不同点——其结构。
伦敦国王学院Randall细胞与分子生物物理学中心的高级讲师Julien Bergeron博士领导了这项研究，他表示：“我们利用宏基因组数据——对环境中的细菌基因组进行广泛的测序——识别出一种之前未知的类肌动蛋白蛋白质，这种蛋白质存在于一种名为疣微菌门的细菌家族中。”
“通过使用最先进的冷冻电子显微镜，我们能够确定这种蛋白质的原子结构，发现它不是形成丝状体，而是形成一个刚性的管状结构，其中心有一个空腔。这与肌动蛋白或其任何其他细菌同类都截然不同。”
Bergeron博士最初是在西雅图华盛顿大学医学院Justin Kollman教授的实验室做博士后研究时发现了这种蛋白质，但当时他们无法解决蛋白质的结构问题。在转到国王学院并使用先进的成像技术研究这种蛋白质后，Bergeron博士和他的实验室成员Shamar Lale-Farjat、Hanna Lewicka和Chloe Parry发现，在ATP存在的情况下，BeeR会组装成三条链，形成一个中空的管状结构。
Bergeron博士补充说：“目前我们还不知道BeeR的功能。然而，识别出一种形成管状结构的类肌动蛋白蛋白质改变了我们对这一关键蛋白质家族进化的理解。”
通过他的初创公司Prosemble，Bergeron博士正在利用BeeR中空管的独特结构来创建蛋白质纳米颗粒，用于将抗癌药物靶向递送到肿瘤部位。该团队目前正在临床前乳腺癌模型中测试这种方法。
Bergeron博士说：“BeeR结构不仅是管状的，而且其中心还有一个足够大的空腔，可以容纳药物分子。由于我们可以用ATP轻松控制管状结构的组装和解聚，这为我们提供了一种简单的方法，可以在所需位置递送和释放药物。”
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