加州大学圣克鲁兹分校的生物化学家叶夫根尼·拉斯卡托夫发现，除了几十年来被认为是阿尔茨海默病主要病因的β-淀粉样蛋白之外，还有一种研究较少的“亲戚”——P3肽，它也可能具有神经毒性。医学快讯杂志3月2日报道。
拉斯卡托夫和他的同事表明，缩短的P3肽能够形成微观聚集体和原纤维，类似于淀粉样蛋白沉积。此外，P3可以与β-淀粉样蛋白相互作用，影响其积累和毒性。这使其成为神经变性的可能因素。
“P3肽很可能不是人们通常认为的无害副产物。还有很多研究要做。但这可能会颠覆阿尔茨海默病的研究。P3是一种特殊的聚集肽，本身具有潜在的神经毒性，并可能促进阿尔茨海默病的发展，”这位生物化学家说。
阿尔茨海默病是世界上最常见的神经退行性疾病，影响约3500万人。每年花费超过8000亿美元，到2050年患者数量可能翻倍。
根据该报道，β-淀粉样蛋白是由一个更大的前体蛋白APP经β-分泌酶和γ-分泌酶顺序切割形成的。人们最关注的是β-淀粉样蛋白40和β-淀粉样蛋白42的形式，后者被认为更易聚集和有毒。
现代方法旨在从大脑中清除β-淀粉样蛋白，但拉斯卡托夫表示，进展仍然有限。他认为，目前的治疗水平远未达到理想，因此根本性的新方法是必要的。
此前，人们假设P3不会形成淀粉样蛋白，无毒，并在大脑中溶解，因此其作用长期被忽视。然而，在过去五年中，拉斯卡托夫的实验室发表了三篇论文，证明P3能够形成淀粉样蛋白沉积，其速度甚至比β-淀粉样蛋白更快。研究还表明，P3可能对神经元有潜在毒性，尽管程度低于β-淀粉样蛋白。
加州大学洛杉矶分校神经学教授大卫·特普洛指出，对淀粉样肽作用的修正对基础科学和临床科学都有重要影响。
2月19日，《自然》杂志报道了通过血液分析预测阿尔茨海默病的能力。根据报道，该模型基于测量血浆中p-tau217蛋白的水平。研究显示，该模型可以预测症状出现的年龄，误差约为三到四年。
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