一项新研究发现，磁化表面的电子自旋方向能够显著影响与阿尔茨海默病相关的淀粉样蛋白组装成纤维的过程。实验显示，根据磁化方向和蛋白质构建单元的手性特征，生成的纤维数量、长度及结构存在显著差异。
这项发表于《ACS纳米》的研究表明，通过名为手性诱导自旋选择性（CISS）的机制，电子自旋直接参与蛋白质自组装过程，揭示了控制神经退行性疾病中淀粉样蛋白形成的全新物理因素。
该研究由耶路撒冷希伯来大学应用物理研究所博士生Yael Kapon主导，导师Yossi Paltiel教授与特拉维夫大学Ehud Gazit教授共同参与完成。
磁场与淀粉样纤维
研究核心是β淀粉样蛋白（Aβ），这种短肽已知会在阿尔茨海默病患者大脑中形成粘性纤维和斑块。研究团队通过磁化表面观察这些肽的聚集过程，并发现基质的电子自旋取向（即电子排列方向）对聚集过程具有决定性影响。
实验结果令人瞩目：当表面磁化方向为特定取向时，淀粉样蛋白形成的纤维数量接近翻倍，部分纤维长度甚至达到反向磁化时的20倍。当使用具有相反手性的肽变体时，这一模式出现反转，表明存在强烈的自旋依赖效应。
这种现象符合手性诱导自旋选择效应（CISS），即手性（不对称）分子会因电子自旋状态不同而产生差异性相互作用。虽然该效应已在化学和材料科学领域有所研究，但将其引入生物系统尚属首次。
生物系统中的自旋作用
研究人员认为，分子手性与电子自旋的协同作用可能在蛋白质自组装中扮演被低估的角色。通过电子显微镜和红外光谱技术，他们发现生成的淀粉样结构不仅在尺寸和数量上有差异，其分子排列方式也随磁化方向发生变化。
"我们开始意识到生物系统对自旋的敏感度可能远超以往认知，"希伯来大学Paltiel教授表示，"这项工作证明了自旋相关作用力可直接影响蛋白质聚集，为理解阿尔茨海默病等纤维堆积类疾病提供了新的维度。"
特拉维夫大学蛋白质自组装领域专家Gazit教授补充道："这些发现加深了我们对淀粉样形成机制的理解。它表明，除了生化相互作用，电子自旋等物理特性也可能在有害结构的发展中发挥关键作用，这为开发靶向调控蛋白质行为的非侵入式技术开辟了新可能性。"
前瞻：应用与可能性
尽管目前仍处于基础研究阶段，但这项发现为控制非预期蛋白质聚集提供了全新思路。研究团队建议，磁化或自旋极化材料（如特殊设计的纳米粒子或过滤膜）未来或可选择性影响有害淀粉样结构的形成。该技术不仅在治疗神经退行性疾病方面具有潜力，还可能应用于透析相关淀粉样变性等医学场景。
"这项研究为我们提供了解析蛋白质聚集的新工具，"Kapon表示，"我们希望它能指导未来研究如何以可控方式减缓、阻止或重定向这些过程。"
这项研究拓展了探索物理特性如何影响生物行为的研究领域，同时凸显了物理学、化学与生物医学跨学科合作的价值。
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