全球约有5,000万人患有痴呆症，其中阿尔茨海默病占比超过70%，是韩国科学技术院（KAIST）化学系Mi Hee Lim教授团队首次在分子层面发现阿尔茨海默病两大关键病理蛋白tau与淀粉样β（Aβ）之间存在直接交流并调节毒性的新机制。
该团队通过精确分析技术发现，作为阿尔茨海默病主要病理蛋白的tau蛋白微管结合域（包括K18、R1-R4、PHF6*和PHF6区域）中的K18、R2和R3特定区域，能与淀粉样β形成"tau-Aβ异源复合体"。这种结合改变了淀粉样β的聚集路径——原本会形成高度有毒的刚性纤维（淀粉样蛋白纤维），但与tau特定区域结合后，会转变为毒性更低、刚性更弱的聚集体。
研究发现这种结合过程具有双重调控作用：在聚集初始阶段延迟成核过程（疾病发作的关键步骤），同时调节淀粉样β的聚集速度和结构形态（与疾病进展相关）。实验显示，tau蛋白通过其微管结合重复区域的疏水-亲水平衡特性，既能与淀粉样β强效结合，又能调控其聚集路径和毒性。这种分子间相互作用在脑内和脑外环境均显著降低了淀粉样β的细胞毒性。
研究团队结合光谱分析、质谱技术、等温滴定量热和核磁共振等精确分析手段，系统解析了tau-Aβ相互作用的结构特性、热力学性质和功能表现。韩国基础科学研究所（KBSI）的李龙浩博士指出，该发现揭示了神经退行性疾病发病机制的全新分子机制，多学科交叉研究有望阐明阿尔茨海默病与帕金森病之间的交叉对话，以及痴呆症、糖尿病和癌症等多种疾病关联机制。
KAIST的Mi Hee Lim教授强调，tau蛋白不仅参与病理结构形成，其特定微管结合重复结构能主动抑制淀粉样β的聚集和毒性，这为阿尔茨海默病的病理理解提供重要转折点。该研究确定的新型分子作用基序，可作为治疗阿尔茨海默病及其他蛋白聚集相关神经退行性疾病的新靶点。
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