理解阿尔茨海默病(AD)的一个基本方面是建立β-淀粉样蛋白(Aβ)与神经元细胞膜相互作用的串扰机制。本文报告了一种新颖的结构和机制策略，使用聚甲基丙烯酸酯共聚物(PMA)包裹的纳米盘和宏盘来揭示Aβ1-40与模型细胞膜的相互作用。PMA纳米盘将Aβ1-40单体和纤维重塑为有毒和无毒的原聚体。目标纳米盘通过共生作用机制分离出Aβ1-40中间体。阳离子PMA触发Aβ1-40结合，而磷脂则将单体/纤维重塑为原聚体。Aβ1-40聚集途径的可控调节和Aβ1-40中间体的捕获。
在各种提出的AD发病原因中，从大脑中的淀粉样前体蛋白顺序切割而来的淀粉样-β肽(Aβ)的沉积仍然是发病机制的基本标志。Aβ肽由38至43个氨基酸组成，并通过具有不同切割位点的β-和γ-分泌酶酶活性进行调节。其中，Aβ1-40和Aβ1-42是两种主要亚型，后者被发现聚集更快，并在AD大脑中更为显著。Aβ1-40相对缓慢的聚集动力学使其适用于在溶液以及含有细胞膜的复杂环境中进行生物物理和生化研究。此外，Aβ1-40已显示出形成各种类型聚集体的能力，如寡聚体、无定形聚集体以及不成熟和成熟的纤维，这取决于条件和其他分子相互作用。水溶性Aβ1-40肽单体向中间有毒寡聚体和大型亚稳态β-折叠淀粉样蛋白的连续转化已被提出用于理解AD的机制方法。未折叠Aβ1-40单体采用瞬时寡聚体的结构可塑性也已被研究以证实其在体外的神经毒性。然而，寡聚体转化的确切机制仍然具有挑战性，并限制了我们的...
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